Proteïen: Verskil tussen weergawes

in Wikipedia, die vrye ensiklopedie
Content deleted Content added
MerlIwBot (besprekings | bydraes)
k robot Bygevoeg: ga:Próitéin
EmausBot (besprekings | bydraes)
k r2.7.3) (robot Verander: hi:प्रोभूजिन
Lyn 162: Lyn 162:
[[gv:Proteen]]
[[gv:Proteen]]
[[he:חלבון]]
[[he:חלבון]]
[[hi:प्रोटीन]]
[[hi:प्रोभूजिन]]
[[hif:Protein]]
[[hif:Protein]]
[[hr:Bjelančevine]]
[[hr:Bjelančevine]]

Wysiging soos op 06:39, 13 Augustus 2012

'n Voorstelling van die driedimensionele struktuur van mioglobien wat die gekleurde alpha helikse vertoon. Dit is die eerste proteïen waarvan die struktuur deur X-straal-kristallografie bepaal is deur Max Perutz en Sir John Cowdery Kendrew in 1958, wat daartoe gelei het dat die Nobelprys vir Chemie aan hulle toegken is.

'n Proteïen (in Grieks πρωτεϊνη = eerste draad) is 'n komplekse, hoë-molekulêre-massa organiese verbinding wat bestaan uit aminosure verbind deur peptiedbindings. Proteïene is noodsaaklik vir die struktuur en funksie van alle lewende selle en virusse. Baie proteïene is ensieme of subeenhede van ensieme. Ander proteïene vervul strukturele of meganiese rolle, soos die wat (dwars)verbindings van die sitoskelet vorm en as biologiese ondersteuning dien vir die meganiese integriteit en weefselseinfunksies. Ander funksies wat deur proteïene vervul word sluit in immuunreaksie en die stoor en vervoer van verskeie ligande. In voeding, dien proteïene as die bron van aminosure vir organismes wat nie self die aminosure kan vervaardig nie.

Proteïene is een van die klasse van bio-makromolekule, saam met polisakariede, vette, en nukleïensure, wat die hoofbestanddele van lewende dinge is. Hulle is van die mees aktief bestudeerde molekules in biochemie, en is in 1838 deur Jöns Jakob Berzelius ontdek.

Byna alle natuurlike proteïene word deur DNS gekodeer. DNS word getranskribeer om RNS te lewer, wat dien as die sjabloon vir translasie deur ribosome.

Struktuur

Proteïenstruktuur

Proteïene is aminosuurkettings wat in unieke 3-dimensionele strukture gevou is. Die vorm waarin 'n proteïen natuurlik vou staan bekend as die natuurlike toestand van die proteïen, wat bepaal word deur die volgorde van aminosure in die proteïen. Biochemici verwys na vier afsonderlike aspekte van 'n proteïen se struktuur:

Benewens hierdie struktuurvlakke, kan proteïene tussen verslkeie soortgelyke strukture wissel om hulle biologie funksie te vervul. In die konteks van hierdie funksionele herrangskikkings, word daar gewoonlik na hierdie tersiêre of kwaternêre strukture verwys as"konformasies," en oorgange tussen hulle word konformasie veranderings genoem.

Die primêre struktuur word deur kovalente peptiedbindings, wat tydens die translasieproses gemaak word, aanmekaar gehou. Die sekondêre strukture word aanmekaar gehou deur waterstofbindings. Die tersiêre struktuur word hoofsaaklik aanmekaar gehou deur hidrofobiese interaksies maar waterstofbindings, ioniese interaksies, en disulfide bonds is gewoonlik ook betrokke.

Die proses waarvolgens die hoër strukture vorm word proteïenvou genoem en is 'n gevolg van die primêre struktuur. Die meganisme van proteïenvou word tans nog nie nie volledig verstaan nie. Alhoewel enige unhieke polipeptiede meer as een stabiele voukonformasie kan hê, elke konformasie het sy eie biologiese aktiwiteit en slegs een konformasie word as die aktiewe of natuurlike konformasie beskou.

Die twee eindpunte van 'n amunosuurketting word die carboksie terminus (C-terminus) en die amino terminus (N-terminus) genoem opgrond van die aard van die vry groep op elke punt.

Funksies

Proteïene is betrokke by so te sê elke fundksie wat in die sel verrig word, insluitend regulasie van ander selfunksies soos seintransduksie en metabolisme. Byvoorbeeld, proteïen katabolisme vereis ensieme genaamd proteaseë en ander ensieme soos glycosidase.

Meganismes van proteïen regulering

Verskeie molekules en ione kan aan spesifieke plekke op proteïene bind. Hierdie plekke word bindplekke genoem. Hulle vertoon chemiese spesifisiteit. Die deeltjie wat bind word die ligand genoem. Die sterkste van die ligand-proteïen binding is 'n eienskap van die bindplek wat bekend staan as affiniteit.

Aangesien proteïne betrokke is by byna alle funksies wat deur 'n sel verrig word, steun meganismes vir beheer van hierdie funksies dus op die beheer van proteïen aktiwiteit. Regulering kan 'n proteïen se vorm of konsentrasie behels. Sommige vorms van regulering sluit in:

  • Allosteriese modulasie: As die binding van 'n ligand op een plek op 'n proteïen die binding van 'n ligand op 'n ander plek affekteer.
  • Kovalente modulasie: As die kovalente verandering van 'n proteïen die binding van 'n ligand of een of ander ander aspek van 'n proteïen se funksie affekteer

Diversiteit

Proteïene is normaalweg groot molekules met molekulêremassas van tot 3 000 000 (die spierproteïen titien het 'n enkele aminosuurketting 27 000 subeenhede lank). Sulke lang aminosuurkettings word byna altyd as proteïne beskou, maar korter stringe van aminosure word "polipeptiedes," "peptiedes" of selde, "oligopeptiedes" genoem. Die onderskeid is ongedefinieer, alhoewel "polipeptiede" gewoonlik na 'n aminosuurketting verwys wat 'n tersiêre struktuur ontbreek en meer waarskynlik as 'n hormoon (soos insulien), optree eerder as 'n ensiem (wat steun op sy tersiêre struktuur vir funksionaliteit).

Proteïene word gewoonlik geklassifiseer as oplosbaar, filamentous of membraan-geassoseer (kyk integrale membraanproteïen). Byna al die biologiese kataliste bekend as ensieme is oplosbare proteïene (met die onlangse noemenswaardige uitsondering van die ontdekking van ribozymes, RNS molekules met die katalitiese eienskappe van ensieme.) teenliggame, die basis vir die adaptive immuunstelsel, is 'n ander voorbeeld van oplosbare proteïne. Membraan-geassoseerde proteïene sluit in uitruilers en ioonkanale, wat hulle substrate van een plek na 'n ander beweeg maar dit nie verander nie; ontvangers, wat nie hulle substrate verander nie maar eenvoudig vorm verwissel wanneer gebind word. Filamentous proteïene vorm die cytoskelet van selle en groot dele van die struktuur van diere, voorbeelde sluit in: tubulien, aktien, kollageen en keratien, wat almal belangrike onderdele van vel, hare, en kraakbeen is. 'n Ander spesiale klas van proteïene bestaan uit motorproteïene soos myosin, kinesin, en dynein. Hierdie proteïene is "molekulêre motors," wat fisiese krag opwek wat organelle, selle, en hele spiere kan beweeg.

Molekulêre oppervlak van verskeie proteïene wat hulle vergelykende grootte aandui. Van links na regs: Teenliggaam (IgG), Hemoglobien, Insulien ('n hormoon), Adenylate Kinase ('n ensiem), en Glutamien Synthetase ('n ensiem).


Met proteïene werk

Kristal van Malic Ensiem wat in die ruimte vervaardig is na vele onsuksesvolle pogings op aarde. Dit is 'n belangrike teikenproteïen vir medisyneontwerp

Proteïene is sensitief ten opsigte van hulle omgewing. Hulle kan moontlik slegs in hulle natuurlike toestand aktief wees, oor 'n klein pH gebied, en onder oplossing omstandighede met 'n minimum hoeveelheid elektroliete. 'n Proteïen in sy natuurlike toestand word baie keer beskryf as gevou. 'n Proteïen wat nie in sy natuurlike toestand is nie word beskryf as gedenatureer. Gedenatureer proteïne het oor die algemeen geen goed-gedefinieerde sekondêre struktuur nie. Baie proteïene denatureer en sal nie in oplossing bly in gedistilleerde water nie.

Een van die merkwaardigste ontdekkings van die 20ste eeu was dat die natuurlike en gedenatureerde toestande in baie proteïene wisselbaar (omruilbaar) is, dat deur versigtige beheer van oplossing omstandighede (byvoorbeeld, dialiseer 'n denaturerende chemiese stof), 'n gedenatureerde proteïen na sy natuurlike vorm omskep kan word. Die vraag oor hoe proteïene by hulle natuurlike staat uitkom is 'n belangrike studieveld in biochemie, genaamd die studie van proteïenvou.

Deur genetiese ingryping, kan navorsers die volgorde en dus die struktuur, "targeting", gevoeligheid teenoor regulasie en ander eienskappe van 'n proteïen verander. Die genetiese rangskikking van van verskillende proteïne kan saam gelas word om "chimeriese" proteïne wat eienskappe van beide het te maak. Hierdie vorm van ingryping of manupulasie verteenwoordig een van die hoof gereedskapstukke van sel- en molekulêrebioloë om die werking van 'n sel te verander en die werking daarvan te verken. 'n Ander proteïnnavorsingsveld poog om deur genetiese ingryping proteïne daar te stel met geheel en al nuwe funksies, 'n veld bekend as proteïenmanipulasie.

Proteïen-proteïen interaksies kan gesif word vir gebruik van twee-hibried sifting.

Proteïene en voeding

Proteïene is 'n belangrike makrovoedingstof in die menslike dieet, dit verskaf die liggaam se behoeftes aan stikstof en aminosure. Die presiese hoeveelheid voedselproteïene wat benodig word om die behoeftes te bevredig kan baie varieer afhangende van ouderdom, geslag, vlak van fisiese aktiwiteit en mediese toestand. 0,75g per kilogram van liggaamsgewig vir 'n sedentêre manlike persoon word egter gereeld as daaglikse vereiste gemeld. Proteïne word in meeste kos aangetref maar kom veral voor in peulgewasse, neute, vleis, en suiwelprodukte. Tydens gebruik, word baie proteïene deur proteïen katabolisme tot ammonia omskep wat as gevolg van die toksisiteit daarvan in of urea of uriese suur (in sommige diere) omskep word wat dan in urine afgeskei word. Proteïne is die hoof komponent van spiere, senings, ensieme, vel, hare, , en 'n reuse verskeidenheid van ander organe en prosesse.

Die gehalte van proteïen inname is belangrik omdat verskillende proteïene essensiële aminosure in verskillende verhoudings verskaf. Gegee genoegsame inname van stikstof, kan die menslike liggaam 10 van die 18 aminosure uit glukose vervaardig. Die oorblywende 8 aminosure (threonine, valine, tryptophan, isoleucine, leucine, lysine, phenylalanine, en methionine) kan nie deur die liggaam vervaardig word nie en moet uit dieet bronne verkry word. Hulle word dus essensiële aminosure genoem. Proteïne wat gelyke hoeveelhede van al die essensiële aminosure bevat in betreklik ruim hoeveelhede word baie keer as "volledig" beskryf. Ondanks die uitlokkende etiket hoef 'n goeie voedsame dieet nie op sogenaamde "volledige" proteïene te berus nie aangesien nie-volledige proteïene in komplementêre kombinasies geredelik die hele spektrum van essensiële aminosure kan voorsien. Die hedendaagse metode vir die gradering van die volledigheid van 'n proteïen staan bekend as die PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score).

Proteïen tekort kan lei tot simptome soos moegheid, insulienweerstand, haarverlies, verlies van haarpigment (haar wat swart behoort te wees word rooierig), spiermasssaverlies (proteïene herstel spierweefsel), lae liggaamstemperatuur, en hormoononreëlmatighede. Verskeie proteïen tekorte, slegs aangetref in tye van hongersnood, is fataal.

Oortollige proteïen inname kan ook probleme veroorsaak, soos oorreaksie van die immuunstelsel, lewer disfunksie as gevolg van verhoogde giftige oorbyfsels, beenverlies as gevolg van verhoogde suurvlakke in die bloed en laminitis (voet probleme) in perde. Die aanname dat hoë proteïendiete sleg is vir bene spruit daaruit dat kalsium uitskeiding verhoog wanneer proteïen inname styg. Daar is egter onlangs gewys dat opname van kalsium deur die spyskanaal ook verhoog en so lank kalsium inname instand gehou word, hoë proteïen inname voordele vir been in ouer vrou kan hê. Sjabloon:Verw.

Proteïne kan baie keer 'n rol speel by allergieë en allergiese reaksies tot sekere voedselsoorte. Dit gebeur omdat die struktuur van elke proteïen vorm effens verskil, en sommige kan 'n reaksie van die immuunstelsel ontlok terwyl ander heeltemal veilig is. Baie mense is allergies vir casein, die proteïen in melk; gluten, die proteïen in koring en ander graankosse; die spesifieke proteïene wat in grondboontjies; of in shellfish of ander seekosaangetref word. Dit is uiters ongewoon vir dieselfde persoon om negatief te reageer op meer as twee verskillende tipes proteïene.

Geskiedenis

Die eerste verwysing na die woord proteïen, wat betken van eerste rang, is van 'n brief gestuur deurJöns Jakob Berzelius aan Gerhardus Johannes Mulder op 10 Julie 1838, waar hy geskryf het:

«Le nom protéine que je vous propose pour l’oxyde organique de la fibrine et de l’albumine, je voulais le dériver de πρωτειοξ, parce qu’il paraît être la substance primitive ou principale de la nutrition animale.»

Vertaal as:

"Die naam proteïen wat ek voorstel vir die organiese oksied van fibrin en albumin, wou ek van [die Griekse woord] πρωτειοξ aflei, omdat dit blyk dat dit die primitiewe of hoof onderdeel van diervoeding is."

Ondersoek aangaande proteïne en hulle eienskappe vind reeds sedert die 1800 plaas toe wetenskaplikes die eerste tekens van die, op daardie tydstip, onbekende klas van organiese verbindings begin waarneem het.

Verwysings

  1. [lower-alpha 1] Vermeerderde spysknaal absorbering van kalsium is berrig in "Dietary protein, calcium metabolism, and skeletal homeostasis revisited" deur J. E. Kerstetter, K. O. O'Brien and K. L. Insogna (2003) volume 78 pages 584S-592S. 'n Gebrek aan die impak van hoë proteïen inname op been is berrig in "The impact of dietary protein on calcium absorption and kinetic measures of bone turnover in women" by J. E. Kerstetter, K. O. O'Brien, D. M. Caseria, D. E. Wall and K. L. Insogna in J Clin Endocrinol Metab (2005) volume 90 pages 26-31, Sjabloon:Entrez Pubmed. Onlangse kliniese studie resultate wat dui op voordele vir been van 'n hoë proteïen dieet as kalsium inname gehandhaaf word: "Protein consumption is an important predictor of lower limb bone mass in elderly women" by A. Devine, I. M. Dick, A. F. Islam, S. S. Dhaliwal and R. L. Prince RL. in Am J Clin Nutr (2005) volume 81 pages 423-428, Sjabloon:Entrez Pubmed.

Kyk ook

Sjabloon:Proteïen onderwerpe

Eksterne skakels

Sjabloon:Link FA Sjabloon:Link FA Sjabloon:Link GA Sjabloon:Link GA
Verwysingfout: <ref> tags exist for a group named "lower-alpha", but no corresponding <references group="lower-alpha"/> tag was found