Arginien

in Wikipedia, die vrye ensiklopedie
Jump to navigation Jump to search
Eienskappe

Algemeen

Naam Arginien
Struktuurformule van
Chemiese formule C6H14O2N4
Molêre massa 174.20 g/mol
CAS-nommer 7200-25-1
Fasegedrag
Smeltpunt
Kookpunt
Digtheid
Oplosbaarheid 148.7 g/L

Suur-basis eienskappe

pKa

Veiligheid

Flitspunt

Tensy anders vermeld is alle data vir standaardtemperatuur en -druk toestande.

 

Arginien (afgekort as Arg of R) is 'n α-amino suur wat gebruik word in die biosintese van proteïene. Dit word deur die kodons CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, en AGG gekodeer.[1] Dit bevat 'n α-aminogroep, 'n α-karboksielsuurgroep, en 'n syketting wat bestaan uit 'n 3-koolstof reguit alifatiese ketting wat eindig in 'n guanidinogroep. By fisiologiese pH, is die karboksielsuurgroep gedeprotoneer (−COO), die aminogroep is geprotoneer (−NH3+), en die guanidinogroep is ook geprotoneer om die guanidiniumvorm (-C-(NH2)2+) te gee, sodat arginien 'n positief gelaaide alifatiese aminosuur is.[2] Dit is die voorloper vir die biosintese van stikstofoksied.

In die mens word arginien geklassifiseer as 'n semiessensiële of voorwaardelik essensiële aminosuur, afhangende van die ontwikkelingsfase en gesondheidstatus van die individu.[3] Vroeggebore babas is nie in staat om arginien te sintetiseer nie,[4] maar gesonde volwasse mense benodig nie arginienaanvulling nie, want dit is 'n komponent van alle proteïen-bevattende voedsel[5] en kan in die liggaam gesintetiseer word vanaf glutamien via sitrullien.[6]

Geskiedenis[wysig | wysig bron]

Arginien is vir die eerste keer uit lupien- en pampoensaailinge geïsoleer deur die Duitse chemikus Ernst Schulze en sy assistent[7] Ernst Steiger. Hulle het die struktuur in 1886 bevestig en gepubliseer.[8]

Bronne[wysig | wysig bron]

Dieet[wysig | wysig bron]

Arginien is 'n voorwaardelik essensiële aminosuur by die mens en knaagdiere:[9] afhangende van die gesondheidstatus of lewensiklus van die individu mag dit noodsaaklik wees in die dieet of nie. Byvoorbeeld, terwyl gesonde volwassenes in hulle vereiste vir arginien kan voorsien, benodig onvolwasse en vinnig groeiende individue arginien in hul dieet,[10] en dit is ook noodsaaklik onder fisiologiese stres, byvoorbeeld tydens die herstel van brandwonde, beserings en sepsis, of wanneer die dunderm en niere, wat is die hoofsetels van arginienbiosintese is, beskadig is. Dit is, egter, 'n essensiële aminosuur vir voëls, omdat hulle nie 'n ureumsiklus het nie.[11] Vir baie karnivore, byvoorbeeld, katte en honde,[12] is arginien is noodsaaklik: na 'n maaltyd, produseer hul hoogs doeltreffende proteïenkatabolisme groot hoeveelhede van ammoniak wat deur die ureumsiklus verwerk moet word, en as daar nie genoeg arginien beskikbaar is nie, kan die gevolglike ammoniak toksisiteit dodelik wees.[13] Dit is nie 'n probleem in die praktyk nie, omdat vleis voldoende arginien bevat om hierdie situasie te vermy.

Dierbronne van arginien sluit in vleis, suiwelprodukte en eiers,[14][15] en plantbronne sluit in sade van alle soorte, byvoorbeeld graan, boontjies en neute.

Biosintese[wysig | wysig bron]

Arginien word uit sitrullien gesintetiseer as deel van die arginien en prolien metabolisme deur die opeenvolgende aksie van die sitosolensieme argininosuksinaat sintetase en argininosuksinaat liase. Dit is 'n duur proses in terme van biochemiese energie, want vir elke molekuul van argininosuksinaat wat gesintetiseer word, word een molekuul van adenosientrifosfaat (ATP) gehidroliseer tot adenosienmonofosfaat (AMP), wat twee ATP ekwivalente opgebruik.

Sitrullien kan uit verskeie bronne verkry word:

  • vanaf arginien self via stikstofoksiedsintase (NOS), as 'n neweproduk van die produksie van stikstofoksied vir intra- en intersellulêre seintransduksie
  • van ornitien deur die afbraak van prolien of glutamien
  • van asimmetriese dimetielarginien

Die biochemiese paaie wat arginien, glutamien en prolien verbind is omkeerbaar, sodat die netto benutting of produksie van hierdie aminosure hoogs afhanklik is van die tipe sel en ontwikkelingsfase.

Sintese van arginien vind hoofsaaklik via die derm–renale as plaas: die epiteelselle van die dunderm produseer sitrullien, hoofsaaklik uit glutamien en glutamaat, wat in die bloedstroom na die proksimale buisselle van die nier vervoer word, waar dit na arginien omgeskakel word, wat terugkeer na die bloedstroom. Dit beteken dat verswakte dunderm of nierfunksie arginiensintese kan verminder, sodat meer daarvan in die dieet benodig word.

Sintese van arginien uit sitrullien vind ook op 'n lae vlak in baie ander selle plaas, en sellulêre kapasiteit vir arginiensintese kan aansienlik toeneem onder omstandighede wat die produksie van induseerbare stikstofoksiedsintase (iNOS) verhoog. Dit laat sitrullien, 'n neweproduk van die NOS-gekataliseerde produksie van stikstofoksied, herwin word tot arginien via die sitrullien-NO of arginien-sitrullien pad. Dit word bewys deur die feit dat, in baie seltipes, NO sintese tot 'n mate deur sitrullien ondersteun kan word, en nie net deur arginien nie. Hierdie herwinning is egter nie kwantitatief nie, omdat sitrullien ophoop in die NO-produserende selle saam met nitraat en nitriet, die stabiele eindprodukte van NO afbraak.[16]

Funksie[wysig | wysig bron]

Arginien speel 'n belangrike rol in seldeling, wond genesing, die verwydering van ammoniak uit die liggaam, immuunfunksie,[17] en die vrystelling van hormone.[18][19] Dit is 'n voorloper vir die sintese van stikstofoksied (NO),[20] wat beteken dat dit 'n belangrike rol in die regulering van bloeddruk aanneem.[21][22][23]

Proteïene[wysig | wysig bron]

Arginien se syketting is amfipaties, want by fisiologiese pH bevat dit 'n positiefgelaaide guanidiniumgroep, wat hoogs polêr is, aan die punt van 'n hidrofobiese alifatiese koolwaterstofketting. Omdat globulêre proteïene hidrofobiese binnekante en hidrofiliese oppervlaktes het,[24] word arginien tipies aan die buitekant van die proteïen aangetref, waar die hidrofiliese groep interaksie met die polêre omgewing kan hê, byvoorbeeld om deel te neem in waterstof bindings en soutbrûe.[25] Om hierdie rede, kom dit dikwels by die koppelvlak tussen twee proteïene voor.[26] Die alifatiese deel van die syketting bly soms onder die oppervlak van die proteïen.

Arginienresidue in proteïene kan deur PAD ensieme gedeïmineer geword om sitrullien te vorm, in 'n post-translasie modifikasie wat as sitrullinering bekend staan. Dit is belangrik in die fetale ontwikkelingsproses, en maak deel van die normale immuun prosesse uit, sowel as die beheer van geenekspressie, maar is ook belangrike aspek van auto-immuun siektes.[27]:275 'n Ander post-translasie wysiging van arginien behels metilering deur proteïenmetieltransferases.:176

Voorloper[wysig | wysig bron]

Arginien is die onmiddellike biologiese voorloper van stikstofoksied (NO), 'n belangrike seinmolekule wat kan optree as 'n tweede boodskapper sowel as 'n intersellulêre boodskapper wat vasodilatasie reguleer, en ook funksies in die immuunstelsel se reaksie op infeksie uitvoer.

Arginien is ook 'n voorloper vir ureum, ornitien en agmatien; dit is noodsaaklik vir die sintese van kreatien, en kan ook gebruik word vir die sintese van poliamiene (hoofsaaklik deur ornitien en tot 'n mindere mate deur agmatien), sitrullien, en glutamaat. Die teenwoordigheid van asimmetriese dimetielarginien (ADMA), 'n gemetileerde vorm van arginien, inhibeer die stikstofoksiedreaksie; daarom word ADMA beskou as 'n merker vir vaskulêre siekte, net soos L-arginien as 'n teken van 'n gesonde endoteel gesien word.

Veiligheid[wysig | wysig bron]

L-arginien word oor die algemeen as veilig erken (GRAS-status) tot by inname van 20 gram per dag.[28]

Struktuur[wysig | wysig bron]

Delokalisering van lading in die guanidiniumgroep van L-arginien

Die aminosuur syketting van arginien bestaan uit 'n 3-koolstof alifatiese reguit ketting, waarvan die distale punt 'n guanidinium groep bevat, wat 'n pKa van 12.48 het, en dus altyd geprotoneer is en by fisiologiese pH positief gelaai is. As gevolg van die konjugering tussen die dubbelbinding en die alleen elektronpaar van stikstof, is die positiewe lading gedelokaliseer, wat die vorming van verskeie waterstofbindings moontlik maak.

Navorsing[wysig | wysig bron]

Groeihormoon[wysig | wysig bron]

Binneaarse arginien word gebruik in groeihormoon stimulasietoetse,[29] omdat dit die afskeiding van groeihormoon stimuleer.[30] 'n Oorsig van kliniese proewe het tot die gevolgtrekking gekom dat mondelinge arginien groeihormoon verhoog,[31] maar 'n meer onlangse ondersoek het bevind dat, alhoewel mondelinge arginien verhoogde plasmavlakke van L-arginien teweeg gebring het, dit nie 'n toename in groeihormoon veroorsaak het nie.[32]

Hoë bloeddruk[wysig | wysig bron]

'n Meta-analise het getoon dat L-arginien aanvulling bloeddruk verminder met 'n beraamde uitwerking van 5.4 mm Hg vir sistoliese bloeddruk en 2.7 mm Hg vir diastoliese bloeddruk.

Aanvulling met L-arginien verminder diastoliese bloeddruk en verleng swangerskap by vroue met hoë bloeddruk tydens swangerskap, ook by pre-eklampsie. Dit het egter geen uitwerking op sistoliese bloeddruk of gewig by geboorte gehad nie.[33]

Verwysings[wysig | wysig bron]

  1. http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/.
  2. Glasel, Jay A. (1995-11-20). Introduction to Biophysical Methods for Protein and Nucleic Acid Research (in Engels). Academic Press. p. 456. ISBN 9780080534985.
  3. (November 2002) “L-Arginine”. Biomedicine & Pharmacotherapy 56 (9): 439–445. doi:10.1016/s0753-3322(02)00284-6.
  4. (Aug 2004) “Arginine deficiency in preterm infants: biochemical mechanisms and nutritional implications”. The Journal of Nutritional Biochemistry 15 (8): 442–51. doi:10.1016/j.jnutbio.2003.11.010.
  5. http://www.mayoclinic.org/drugs-supplements/arginine/background/hrb-20058733.
  6. Skipper, Annalynn (1998). Dietitian's Handbook of Enteral and Parenteral Nutrition (in Engels). Jones & Bartlett Learning. p. 76. ISBN 9780834209206.
  7. http://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/09/Biographie-Ernst-Schulze-Juli-2015.pdf.
  8. Schulze, Ernst (1887). “Ueber das Arginin”. Zeitschrift für physiologische Chemie 11 (1-2): 43-65.
  9. Ignarro, Louis J. (2000-09-13). Nitric Oxide: Biology and Pathobiology (in Engels). Academic Press. p. 189. ISBN 9780080525037.
  10. Borlase, Bradley C. (1994). Enteral Nutrition (in Engels). Jones & Bartlett Learning. p. 48. ISBN 9780412984716.
  11. Freedland, Richard Allan (2012-12-06). A Biochemical Approach to Nutrition (in Engels). Springer Science & Business Media. p. 45. ISBN 9789400957329.
  12. Nutrient Requirements of Dogs (in Engels). National Academies Press. 1985. p. 65. ISBN 9780309034968.
  13. Wortinger, Ann; Burns, Kara (2015-06-11). Nutrition and Disease Management for Veterinary Technicians and Nurses (in Engels). John Wiley & Sons. p. 232. ISBN 9781118811085.
  14. Spano, Marie A. (2017-08-30). Nutrition for Sport, Exercise, and Health (in Engels). Human Kinetics. p. 240. ISBN 9781450414876.
  15. Watson, Ronald Ross; Zibadi, Sherma (2012-11-28). Bioactive Dietary Factors and Plant Extracts in Dermatology (in Engels). Springer Science & Business Media. p. 75. ISBN 9781627031677.
  16. Morris SM (Oct 2004). “Enzymes of arginine metabolism”. The Journal of Nutrition 134 (10 Suppl): 2743S–2747S; discussion 2765S–2767S.
  17. Mauro, Claudio (2015-07-13). The Metabolic Challenges of Immune Cells in Health and Disease (in Engels). Frontiers Media SA. p. 17. ISBN 9782889196227.
  18. (Feb 2005) “Arginine supplementation and wound healing”. Nutrition in Clinical Practice 20 (1): 52–61. doi:10.1177/011542650502000152.
  19. (2003) “Arginine physiology and its implication for wound healing”. Wound Repair and Regeneration 11 (6): 419–23. doi:10.1046/j.1524-475X.2003.11605.x.
  20. (Aug 1999) “Enzymatic function of nitric oxide synthases”. Cardiovascular Research 43 (3): 521–31. doi:10.1016/S0008-6363(99)00115-7.
  21. Gokce N (Oct 2004). “L-arginine and hypertension”. The Journal of Nutrition 134 (10 Suppl): 2807S–2811S; discussion 2818S–2819S.
  22. (Dec 2008) “Exogenous L-arginine ameliorates angiotensin II-induced hypertension and renal damage in rats”. Hypertension 52 (6): 1084–90. doi:10.1161/HYPERTENSIONAHA.108.114298.
  23. (Dec 2011) “Effect of oral L-arginine supplementation on blood pressure: a meta-analysis of randomized, double-blind, placebo-controlled trials”. American Heart Journal 162 (6): 959–965. doi:10.1016/j.ahj.2011.09.012.
  24. Mathews, Christopher K., (2000). Biochemistry (3rd ed uitg.). San Francisco, Calif.: Benjamin Cummings. p. 180. ISBN 0805330666. OCLC 42290721.AS1-onderhoud: extra punctuation (link) AS1-onderhoud: Ekstra teks (link)
  25. Barnes, Michael R. (2007-04-16). Bioinformatics for Geneticists: A Bioinformatics Primer for the Analysis of Genetic Data (in Engels). John Wiley & Sons. p. 326. ISBN 9780470026199.
  26. Kleanthous, Colin (2000). Protein-protein Recognition (in Engels). Oxford University Press. p. 13. ISBN 9780199637607.
  27. Griffiths, John R.; Unwin, Richard D. (2016-10-12). Analysis of Protein Post-Translational Modifications by Mass Spectrometry (in Engels). John Wiley & Sons. ISBN 9781119250883.
  28. (2008) “Risk assessment for the amino acids taurine, L-glutamine and L-arginine”. Regul Toxicol Pharmacol 50 (3): 376–399. doi:10.1016/j.yrtph.2008.01.004.
  29. U.S. National Library of Medicine (September 2009 Growth hormone stimulation test
  30. (Dec 1988) “Arginine stimulates growth hormone secretion by suppressing endogenous somatostatin secretion”. The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism 67 (6): 1186–9. doi:10.1210/jcem-67-6-1186.
  31. (2008) “Growth hormone, arginine and exercise”. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 11 (1): 50–4. doi:10.1097/MCO.0b013e3282f2b0ad.
  32. (2011) “The acute effects of a low and high dose of oral L-arginine supplementation in young active males at rest”. Appl Physiol Nutr Metab 36 (3): 405–11. doi:10.1139/h11-035.
  33. (Mar 2014) “Arginine supplementation for improving maternal and neonatal outcomes in hypertensive disorder of pregnancy: a systematic review”. Journal of the Renin-Angiotensin-Aldosterone System 15 (1): 88–96. doi:10.1177/1470320313475910.