Alanien

in Wikipedia, die vrye ensiklopedie
Jump to navigation Jump to search
Eienskappe

Algemeen

Naam Alanien 
IUSTC-naam Alanien
Struktuurformule van
L-Alanin - L-Alanine.svg
Chemiese formule C3H7O2N1
Molêre massa 89.09 g/mol
CAS-nommer 338-69-2  
Voorkoms Wit poeier
Fasegedrag
Smeltpunt 258 °C (sublimeer)
Kookpunt
Digtheid 1.424 g/cm3
Oplosbaarheid

Suur-basis eienskappe

pKa

Veiligheid

Flitspunt

Tensy anders vermeld is alle data vir standaardtemperatuur en -druk toestande.

 

Alanien (afgekort as Ala of A) is 'n α-aminosuur wat gebruik word in die biosintese van proteïene. Dit bevat 'n α-aminogroep (wat in die geprotoneerde vorm, −NH3+, onder biologiese toestande voorkom), 'n α-karboksielsuurgroep (wat in die gedeprotoneerde vorm, −COO, onder biologiese toestande voorkom), en 'n metielgroep as syketting, wat dit 'n nie-polêre, alifatiese aminosuur maak. Dit is nie-essensieel in die mens, omdat die liggaam dit kan sintetiseer, sodat dit nie in die dieet nodig is nie. Dit is een van die 20 aminosure wat deur die menslike genetiese kode geënkodeer word, en word deur al die kodons wat met GC begin, naamlik GCU, GCC, GCA, en GCG, geënkodeer.

Die L-isomeer van alanien (linkshandig) is die een wat in proteïene opgeneem word. Net leusien is meer volop as L-Alanien in proteïene, en maak amper 8% van die primêre struktuur van proteïene uit.[1] Die regshandige vorm, D-Alanien, kom in peptiedkettings in bakteriële selwande voor[2]p.131 asook in sommige peptied antibiotika, en kom in die weefsels van baie skaaldiere en weekdiere voor, waar dit as 'n osmoliet optree.[3]

Geskiedenis en etimologie[wysig | wysig bron]

Alanien is in 1850 vir die eerste keer deur Adolph Strecker gesintetiseer.[4][5][6] Die aminosuur is in Duits Alanin genoem, in verwysing na die woord "aldehied", met die infix -an- om die uitspraak makliker te maak,[7] en die Duitse uitgang -in wat soos "ien" in Afrikaans gebruik word in chemiese verbindings.

Struktuur[wysig | wysig bron]

Alanien is 'n alifatiese aminosuur, omdat die syketting wat aan die α-koolstof atoom verbind is, 'n metielgroep (-CH3) is, wat dit die eenvoudigste aminosuur behalwe vir glisien maak. Die metiel syketting van alanien is onreaktief, en is dus feitlik nooit direk betrokke by proteïenfunksie nie.[8]

Aangesien alanien se syketting nie gefosforileer kan word nie, is dit nuttig in verlies van funksie eksperimente met betrekking tot fosforilering. Sekere tegnieke behels die skep van 'n biblioteek van gene, wat elkeen 'n puntmutasie op 'n ander posisie in die gebied van belang het; soms sal so 'n biblioteek selfs elke posisie in die hele geen dek: hierdie tegnieke val onder die hofie van sogenaamde "skanderingsmutagenese". Die eenvoudigste metode, en die eerste een wat toegepas is, is die sogenaamde "alanien skandering", waar elke posisie op sy beurt na alanien gemuteer word.[9]

Bronne[wysig | wysig bron]

Dieet[wysig | wysig bron]

Alanien is nie 'n essensiële aminosuur nie, wat beteken dit in die menslike liggaam gemaak kan word, en nie in die dieet benodig word nie. Alanien kom in 'n wye verskeidenheid van voedsel voor, maar is veral gekonsentreer in vleis.

Biosintese[wysig | wysig bron]

Alanien kan uit piruvaat en vertakte ketting aminosure soos valien, leusien, en isoleusien gesintetiseer word.

Die mees algemene biosintetiese roete vir alanien is die reduktiewe aminering van piruvaat, 'n twee-stap proses. In die eerste stap word α-ketoglutaraat, ammoniak en NADH deur glutamaat dehidrogenase na glutamaat, NAD+ en water omgeskakel. In die tweede stap word die aminogroep van die nuutgevormde glutamaat na piruvaat oorgedra deur 'n aminotransferase ensiem, wat die α-ketoglutarate herskep, en die piruvaat in alanien verander. Die netto resultaat is dus dat piruvaat en ammoniak omgeskakel word na alanien, terwyl een reduseerekwivalent opgebruik word.p.721 Omdat transamineringsreaksies maklik omkeerbaar is, en piruvaat in alle selle teenwoordig is, kan alanien maklik gevorm word, en het ook noue bande met metaboliese roetes soos glikolise, glukoneogenese, en die sitroensuursiklus.

Chemiese sintese[wysig | wysig bron]

Rasemiese alanien kan voorberei word deur die kondensasie van asetaldehied met ammonium chloried in die teenwoordigheid van natriumsianied deur die Strecker reaksie, of deur die ammonolise van 2-bromopropanoësuur:[10]

Synthesis of alanine - 1.png
L-Alanien Sintese.[11]

Afbraak[wysig | wysig bron]

Alanien word afgebreek deur oksidatiewe deaminering, die omgekeerde van die reduktiewe amineringsreaksie wat hierbo beskryf word, en gekataliseer deur die dieselfde ensieme. Die rigting van die reaksies word grootliks beheer deur die relatiewe konsentrasie van die substrate en produkte.p.721

Fisiologiese funksie[wysig | wysig bron]

Glukose–alanien siklus[wysig | wysig bron]

In soogdiere speel alanien 'n belangrike rol in die glukose–alanien siklus tussen weefsel en lewer. In die spiere en ander weefsel wat aminosure vir brandstof afbreek, word aminogroepe in die vorm van glutamaat deur transaminering versamel. Glutamaat kan dan sy aminogroep aan piruvaat, 'n produk van glikolise in spierweefsel, met behulp van alanien aminotransferase oordra, om alanien en α-ketoglutaraat te vorm. Die alanien gaan in die bloedstroom oor, en word vervoer na die lewer. Die alanien aminotransferase reaksie in die lewer in die omgekeerde rigting plaas, waar die piruvaat wat herskep word, in glukoneogenese gebruik word, om glukose te vorm wat deur die bloedstroom terugkeer na die spiere. Glutamaat in die lewer word deur mitochondria opgeneem, waar dit deur glutamaat dehidrogenase in α-ketoglutarate en ammonium afgebreek word; die ammonium neem deel aan die ureumsiklus om ureum te vorm wat deur die niere uitgeskei word.[12]

Die glukose–alanien siklus maak dit moontlik vir piruvaat en glutamaat om uit spierweefsel verwyder te word, en veilig na die lewer vervoer te word, waar glukose uit piruvaat herskep word, en dan terugkeer na die spiere: daardeur word die energiebehoefte van glukoneogenese na die lewer geskuif, in plaas van die spiere, en al die beskikbare ATP in die spiere kan vir spiersametrekking gebruik word. Dit is'n kataboliese pad, en sy uitgangsmateriaal kom van proteïenafbraak in die spierweefsel. Of en tot watter mate dit in ander werweldiere, buiten soogdiere, plaasvind is onduidelik.[13][14]

Rol in diabetes[wysig | wysig bron]

Veranderinge in die alaniensiklus wat die vlakke van serum alanien aminotransferase (ALT) verhoog, word gekoppel aan die ontwikkeling van tipe II diabetes.[15]

Chemiese eienskappe[wysig | wysig bron]

(S)-Alanien (links) en (R)-alanien (regs) in zwitterioniese vorm by neutrale pH

Vrye radikaaal stabiliteit[wysig | wysig bron]

Die deaminering van 'n alanienmolekule produseer 'n stabiele alkiel vryradikaal, CH3CHCOO. Deaminering kan in vaste of waterige alanien deur bestraling veroorsaak word.[16]

Hierdie eienskap van alanien word gebruik in dosimetrie in radioterapie. Wanneer normale alanien bestraal word, veroorsaak die straling dat sekere alanienmolekules in vrye radikale omskep word, en omdat hierdie radikale relatief stabiel is, kan die vrye radikaalinhoud later gemeet word deur elektron paramagnetiese resonansie om uit te vind aan hoeveel bestraling die alanien blootgestel is.[17] Dit word beskou as'n biologies relevante meting van die hoeveelheid bestralingskade wat lewende weefsel sou ly onder dieselfde blootstelling. Behandelingsplanne vir radioterapie kan op alanien pille nageboots word, wat dan gemeet kan word om seker te maak dat die beoogde patroon van bestraling korrek gelewer word deur die behandelingstelsel.

Verwysings[wysig | wysig bron]

  1. Doolittle, R. F. (1989), "Redundancies in protein sequences", in Fasman, G. D., Prediction of Protein Structures and the Principles of Protein Conformation, New York: Plenum, pp. 599–623, ISBN 0-306-43131-9 .
  2. Mathews, Christopher K., (2000). Biochemistry, Van Holde, K. E., Ahern, Kevin G., 3rd ed, San Francisco, Calif.: Benjamin Cummings. ISBN 0805330666. OCLC 42290721. 
  3. Yoshimura, Tohru (2016-08-25). D-Amino Acids: Physiology, Metabolism, and Application (in en). Springer. ISBN 9784431560777. 
  4. Strecker, A. (1850). “Ueber die künstliche Bildung der Milchsäure und einen neuen, dem Glycocoll homologen”. Annalen der Chemie und Pharmacie 75 (1): 27–45. doi:10.1002/jlac.18500750103. Strecker names alanine on p. 30.
  5. Strecker, A. (1854). “Ueber einen neuen aus Aldehyd – Ammoniak und Blausäure entstehenden Körper”. Annalen der Chemie und Pharmacie 91 (3): 349–351. doi:10.1002/jlac.18540910309.
  6. http://www.aminoacidsguide.com/Ala.html.
  7. http://oxforddictionaries.com/definition/american_english/alanine.
  8. (2012) Textbook of Biotechnology (in en). McGraw-Hill Education (I). ISBN 9780071070072. 
  9. Park, Sheldon J. (2009-09-25). Protein Engineering and Design (in en). CRC Press. ISBN 9781420076592. 
  10. Sjabloon:OrgSynth.
  11. http://drugsynthesis.blogspot.co.uk/2011/11/laboratory-synthesis-of-l-alanine.html
  12. Sjabloon:Lehninger4th.
  13. (2001-09-07) Fish Physiology: Nitrogen Excretion (in en). Academic Press. p. 23. ISBN 9780080497518. 
  14. Walsh, Patrick J. (1995-08-31). Nitrogen Metabolism and Excretion (in en). CRC Press. ISBN 9780849384110. 
  15. http://www.medscape.com/viewarticle/492759.
  16. Zagórski, Z. P.; Sehested, K. (1998), "Transients and stable radical from the deamination of α-alanine", J. Radioanal. Nucl. Chem. 232 (1–2): 139–41, doi:10.1007/BF02383729 .
  17. Pedro,, Andreo, (2017). Fundamentals of ionizing radiation dosimetry, Burns, David T.,, Nahum, Alan E.,, Seuntjens, Jan P.,, Attix, Frank H.,, 2nd edition, Weinheim, Germany: WILEY-VCH. p. 547. ISBN 9783527808236. OCLC 990023546.